от 07 яну 2014г., обновено на 08 дек 2022г.

Прионите са необичайни инфекциозни агенти, попадащи в групата на т.нар. "бавни вируси", предизвикващи атипични вирусни инфекции на централната нервна система. За разлика от вирусите, досега в прионите не е доказана нуклеинова киселина.

Заболяванията се характеризират с дълъг инкубационен период, продължаващ много години (повече от 30 години при хората) и прогресивен ход, завършващ с деменция и смърт.

Прионите причиняват prion болести на централната нервна система - спонгилоформени енцефалопатии, протичащи като бавни невродегенеративни заболявания в млекопитаещите и хората.

Прионите представляват протеинови инфекциозни агенти с размерите на вируси - преминават през филтри, порите, на които са под 100 nm, поради което първоначално били считани за вируси. За разлика от вирусите те са резистентни на формалин, загряване над 80°С, протеази, йонизираща и ултравиолетова радиация. Засега е известно, че прионите не съдържат нуклеинови киселини. Имат филаментозна форма. Въпреки, че куру и болестта на Кройцфелд-Якоб могат да се пренасят с протеини, не се изключва възможността протеините да са продукт на неоткрити вируси или да се индуцират от съпътстваща вирусна инфекция.

Прионовият протеин, означен като PrP може да съществува в две различни конфигурации: PrPsc - водеща до заболяване и PrPn - нормална. Нормалните прионови протеини се откриват в много тъкани. Установено е, че наследствените форми на прионовите болести са резултат от мутация на гена за прионите. Специфични мутации вътре в прионовия ген обуславят различни болестни единици.

В резултат на инфекцията в мозъчните тъкани се появяват протеини, наречени PrPSc (Screpi prion protein), с който могат да се заразят здрави животни. Хората и животните притежават протеин PrRc, който е много близък по структура с прионовия протеин, за който се предполага, че е изоформа на нормално съществуващия човешки протеин.

Има много теории, които обясняват механизмите, по които прионите предизвикват посочените заболявания. Засега най-известен и широко приет е този на S. Prusiner. Според него прионовият протеин прониква в организма, свързва се с близкия му по структура човешки протеин (PrPc) и по неизвестен механизъм индуцира образуване на собствени протеини. Последните се освобождават от клетката и агрегират в амилоид-подобни клетки, които се отлагат в мозъчните тъкани. Прионите могат да индуцират верижна реакция, свързана с трансформирането на PrPn в PrPsc, която е по-стабилната форма. Последната е изключително устойчива, резистентна на протеолиза и високи температури.

След изключително дълъг инкубационен период (месеци или години) PrPsc се натрупва в достатъчни количества, водещи до увреждане на мозъчната тъкан. Имунната система не реагира на прионите, тъй като още при раждането те присъстват у човека като естествени протеини. Времето за удвояване на прионите е относително дълго - около 5 дни.

В рубриката атипични вирусни инфекции на централната нервна система са разгледани:

БОЛЕСТ НА CREUTZFELDT-JAKOB